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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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Data corrente: |
10/07/2006 |
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Data da última atualização: |
22/02/2016 |
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Tipo da produção científica: |
Comunicado Técnico/Recomendações Técnicas |
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Autoria: |
BARROS, L. M. G.; ARRIAL, R. T.; ACAUÃ, T.; ALMEIDA, J. D.; CARNEIRO, M. |
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Título: |
Importância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica. |
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Ano de publicação: |
2005 |
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Fonte/Imprenta: |
Brasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2005. |
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Páginas: |
19 p. |
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Série: |
(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142). |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
A proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica. MenosA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas na... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Agrobacterium rhizogenes; Atividade biológica; Proteína RolA; Região amino-terminal. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/CENARGEN/26827/1/cot142.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pecuária Sudeste. |
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Data corrente: |
01/06/2023 |
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Data da última atualização: |
01/06/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
CAMARGO, A. C. de. |
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Afiliação: |
ARTUR CHINELATO DE CAMARGO, CPPSE. |
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Título: |
Confinamento em "free-stall". |
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Ano de publicação: |
1989 |
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Fonte/Imprenta: |
In: SIMPÓSIO SOBRE PRODUÇÃO ANIMAL, 6., 1989, Piracicaba. Progressos recentes no manejo de gado leiteiro: anais... Piracicaba: FEALQ, 1989. |
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Páginas: |
p. 129-165. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
A produção de leite no Brasil aumentou significativamente durante a década passada, crescendo de 6,3 bilhões de litros, em 1970, para 11,2 bilhões de litros, em 1980. |
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Palavras-Chave: |
Produção de leite. |
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Thesagro: |
Gado Leiteiro. |
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Categoria do assunto: |
L Ciência Animal e Produtos de Origem Animal |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1154175/1/ConfinamentoFree-Stall.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Pecuária Sudeste (CPPSE) |
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